Физиология растений

Аминокислоты, пептиды, белки, ферменты, нуклеиновые кислоты

АМИНОКИСЛОТЫ – это органические кислоты, в углеводном радикале которых атом водорода замещен аминогруппой. Известно около 200 аминокислот, но в состав растительных белков входят только 20штук. При этом 10 из них являются незаменимыми, т. е. такими, которые не синтезируются в организме человека и животных. Это аминокислоты: аргинин, Валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Все аминокислоты белков являются альфа - аминокислотами, т. е. их аминогруппа связывается с тем же атомом углерода, что и карбоксильная группа.

Аминокислоты могут быть производными жирных и ароматических кислот. Они имеют амфотерные свойства, так как аминогруппа выявляет щелочные свойства, а карбоксильная – кислотные. Аминокислоты могут взаимодействовать как с основаниями, так и с кислотами, образуя соответствующие соли, могут вступать в химические реакции одна с другой.

При этом карбоксильная группа одной аминокислоты взаимодействует с аминной группой другой с образованием пептидной связи и выделением молекулы воды. Исходными веществами для синтеза аминокислот являются аммиак и кетокислоты. Реакция протекает в 2 фазы. Большинство аминокислот образуется в результате переаминирования (взаимных преобразований аминокислот).

Аминокислоты, которые синтезируются растениями можно разделить на 2 группы: 20 аминокислот, которые входят в состав белков, аминокислоты, которые встречаются в свободном состоянии. К другой группе относят аминокислоты (около 200), которые принимают участие в различных процессах обмена. Высшие растения синтезируют все 20 белковых аминокислот. Животные часть их синтезируют сами, а часть получают с едой, такие аминокислоты называют – незаменимыми. Биологическая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых кислот. Белки, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты, называются полноценными. Для человека и животных незаменимыми являются 10 аминокислот – аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, гистидин, тирозин.

Соединения, которые создаются при взаимодействии 2 аминокислот, называются дипептидом. Свободная аминогруппа или карбоксильная группа образованного дипептида может вступать во взаимодействие с амино - или карбоксильной группой других аминокислот. Так образуются трипептиды, тетрапептиды и т. д( полипептиды).

БЕЛКИ- это высокомолекулярные гетерополимеры, построенные из аминокислот. Вообще молекулы белков включают от 100 аминокислотных остатков до нескольких миллионов.

Белки являются основой жизнедеятельности организмов. Живой организм содержит тысячи белков, каждый из которых имеет свою уникальную структуру. Благодаря информации, заложенной в этой структуре, белки функционируют по разнообразным индивидуальным программам. Им принадлежит ведущая роль в молекулярных механизмах всех проявлений жизнедеятельности.

Элементарный состав белков приблизительно такой : углерод – 50-55%, кислород – 19-24%, азот – 15-18%, водород – 6,6- 7,3%. В состав некоторых белков входит также сера –(0,3-2,4%), фосфор (0,2-2,0%), железо и др. элементы.

Белки, которые состоят только из остатков аминокислот, называются простыми, или протеинами. Они играют роль запасных веществ.

По способности растворяться в разных растворителях протеины делятся на группы: альбумины - растворяются в воде, глобулины – в растворах нейтральных солей, глютелины – в слабых растворах кислот и щелочей, проламины – растворимы только в 50-70% растворе спирта.

Кроме аминокислот, в составе молекулы белка может быть другое соединение небелковой природы. Такие белки называются сложными, или протеидами. Они играют роль основных компонентов разных структур клетки.

В зависимости от природы небелковой части молекулы белка, которая еще называется простетической группой, протеиды подразделяются на группы.

ЛИПОПРОТЕИДЫ – сложные белки, в молекуле которых имеются липиды, фосфоглицериды. Они входят в состав клеточных мембран.

ГЛИКОПРОТЕИДЫ – сложные белки, простетическая группа содержит углеводы или их производные.

НУКЛЕОПРОТЕИДЫ – одна из наиболее важных групп протеидов, молекулы которых состоят из белковой части и нуклеиновых кислот.

МЕТАЛЛОПРОТЕИДЫ – сложные белки, у которых белковая часть связана с атомами металлов, имеют ферментативные свойства.

ХРОМОПРОТЕИДЫ – сложные белки, группа молекул которых представлена пигментами. Белки этой группы имеют большое значение в реакциях растений на свету (фитохромы), их поглощение и преобразования.

Функциональные свойства белков определяются их структурной организацией, под которыми подразумевают количественный и качественный аминокислотный состав молекулы, ее конфигурации. Известно 4 уровня структурной организации молекулы белка – первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА характеризуется количеством и последовательностью аминокислотных остатков в полипептидных цепях белковой молекулы. Количество возможных первичных структур белка очень велика. Она закреплена генетически.

ВТОРИЧНАЯ СТРУКТУРА белка обусловлена дополнительными связями («водными мостиками»), которые образуются между кислотными остатками данной молекулы или соседними полипептидными цепями.

ТРЕТИЧНАЯ СТРУКТУРА характерна для глобулярных (шаровидная форма молекулы) белков. Она образуется при взаимодействии боковых групп аминокислот и поддерживается ионными, водными и дисульфидными связями. Она характеризуется компактным расположением в просторе полипептидной цепи в целом. Функция белка тесно связана с третичной структурой.

ЧЕТВЕРТИЧНАЯ СТРУКТУРА белков создается при объединении нескольких (3-4 и более) пространственно организованных полипептидных цепей с помощью гидрофобных связей, водных и ионных связей, для выполнения специфических биологических функций. Эта структура свойственна глобулярным и фибриллярным (нитчатая форма молекулы) белкам. Примером может быть белок вируса табачной мозаики, гемоглобин, уреаза.

Структура белка имеет большое значение для каталитической активности и регуляторного действия ферментов. Если нарушается вторичная, третичная и четвертичная структуры молекулы, т. е. происходит денатурация белка, то меняется его функция.

Денатурацию может вызвать высокая температура, ультрафиолетовое излучение, ультразвуковые волны, очень высокое давление, поверхностные силы, ионы Н+ и ОН-, органические растворители. При этом исчезает способность белков к набуханию и физиологическая активность, уменьшается растворимость, а в экстремальных условиях белки выпадают в осадок и скручиваются – коагулируют.

Функции белков разнообразны:

1.  Являются основным строительным материалом клетки. Структурные белки, особенно белки мембран, благодаря большому количеству остатков неполярных аминокислот, стабилизируют надмолекулярные структуры.

2.  выполняют транспортную функцию в энергозависимых процессах перемещений веществ через мембрану.

3.  Катализируют все ферментативные биохимические реакции в клетке.

4.  Выполняют сигнальную и двигательную функцию путем смены конформации (структуры) отдельных органов или организма под влиянием факторов внешней среды.

5.  Являются источником энергии6 при расщеплении 1 г. Белка выделяется 17,2 кДж энергии.

Добавить комментарий


Защитный код
Обновить

По темам:

История Украины

Культурология

Высшая математика

Информатика

Охотоведение

Статистика

География

Военная наука

Английский язык

Генетика

Разное

Технологиеские темы

Украинский язык

Филология

Философия

Химия

Экология

Социология

Физическое воспитание

Растениевосдство

Педагогика

История

Психология

Религиоведение

Плодоводство

Экономические темы

Бухгалтерские темы

Маркетинг

Иностранные языки

Ветеринарная медицина

Технические темы

Землеустройство

Медицинские темы

Творчество

Лесное и парковое хозяйство

Агрономия

Преподавателям

Юридические темы